Težka veriga imunoglobulina je ena od štirih glavnih sestavin protitelesa in je sestavljena iz 450 do 550 aminokislin. Ves imunoglobulin proizvajajo plazemske celice, ko se v telesu sproži imunski odziv. Ime imunoglobulin izhaja iz odkritja, da se vežejo s globularnimi beljakovinami v serumih, ki vsebujejo protitelesa. Izraz “težka veriga” se nanaša na dolžino polipeptidne sekvence, ki jo lahko primerjamo z lahko verigo imunoglobulina, ki ima le okoli 200 aminokislin. Vezava na antigen je najvidnejša funkcija težke verige imunoglobulina, vendar v nekaterih primerih ta začetna vezava ne zagotavlja imunsko posredovane zaščite ali druge funkcije, dokler se ne pojavijo druge »efektorske funkcije«, kot je fiksacija antigen specifičnih komplementov.
Kadar sama vezava protitelesa ne sproži imunskega odziva sama, se lahko veže na druge celice in tako poveča biološko aktivnost. Na primer, limfociti, glavne telesne celice “borci”, fagociti, ki so celice, ki absorbirajo in odstranijo tuje snovi, in trombociti v krvi imajo receptorska mesta za imunoglobulin. Druga funkcija težke verige imunoglobulina je pomagati vezati imunoglobulin na receptorje na celicah, imenovanih trofoblasti, ki jih najdemo na posteljici med nosečnostjo. Ta vezava omogoča, da se imunoglobulin prenaša preko placentne pregrade, kar ima za posledico prenesena protitelesa in podedovano imunost z matere na novorojenčka. Fiksacija drugih kemičnih komplementov z imunoglobulinom je odgovorna za dejavnosti, kot sta liza neželenih celic in sprožitev sekundarnih kemikalij.
Specifični odseki težke verige imunoglobulina, ki vsebujejo večino mest vezave antigena, se imenujejo Fab fragmenti. Imunoglobulin se pogosto razgradi na svoje osnovne dele, preden se lahko fragmenti Fab učinkovito uporabijo. Encim papain razbije imunoglobulin na njegovih zgibnih območjih, kar proizvede dve enaki težki verigi imunoglobulina in dve enaki lahki verigi imunoglobulina. Eden od fragmentov Fab, ki ga najdemo samo na težki verigi imunoglobulina, je fragment Fab Fc. Fragment Fab Fc vsebuje dve regiji, posebej znani kot H2 in H3, in vsaka imunsko posredovana aktivnost, ki uporablja te odseke, je odvisna od razgradnje molekule imunoglobulina, ker pusti H2 in H3 izpostavljena na težkih verigah.
Raziskovalci pogosto razvrstijo imunoglobulin v pet razredov na podlagi očitnih razlik v zaporedju aminokislin v njegovi težki verigi. Razlike je mogoče odkriti z usmerjanjem protiteles na težke imunoglobulinske verige in opazovanjem biološke reakcije ali njenega pomanjkanja. Nekateri pogosti razredi imunoglobulinov vključujejo težko verigo gama (IgG), težko verigo Mu (IgM) in težko verigo alfa (IgA).